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<title>Inteine</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Inteine</h1>

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Ein Intein ist eine <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> eines <a href="Protein" title="Protein">Proteins</a>, die sich selbst (<a href="Autokatalyse" title="Autokatalyse">autokatalytisch</a>) aus diesem ausschneiden und die verbleibenden Stücke (Exteine) wieder durch eine <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindung</a> verknüpfen kann. Da einige Inteine ebenfalls eine <a href="Endonuklease" title="Endonuklease">Endonuklease</a> enthalten, sind ihre codierenden Gene eine Form <a href="Eigenn%C3%BCtzige_DNA" title="Eigennützige DNA">eigennütziger DNA</a>.<a href="#cite_note-1">[1]</a><a href="#cite_note-2">[2]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

Bis heute wurden Inteine in allen drei <a href="Dom%C3%A4ne_(Biologie)" title="Domäne (Biologie)">Domänen</a> (Superreichen) des Lebens gefunden (<a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a>, <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> und <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a>), sowie bei <a href="Viren" title="Viren">Viren</a>. Es sind mit Stand 2014 über 116 Inteine in Eukaryoten bekannt, 1137 in Bakterien und 381 in Archaeen sowie 243 in Viren einschließlich <a href="Bakteriophagen" title="Bakteriophagen">Bakteriophagen</a><a href="#cite_note-3">[3]</a>. (2002 waren es noch 113 in Eukaryoten, 289 in Bakterien, 182 in Archaeen, und mit Stand 2005 lediglich 2 in Viren<a href="#cite_note-4">[4]</a><a href="#cite_note-5">[5]</a>) Die Längen betragen zwischen 138 und 844 Aminosäuren. Die meisten Inteine beinhalten eine Endonuklease-<a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Domäne</a>, die eine Rolle in der Inteinverbreitung spielt. Die Endonuklease spaltet nur inteinfreie <a href="Allel" title="Allel">Allele</a> des inteinhaltigen <a href="Gen" title="Gen">Gens</a> (auf dem <a href="Homologie_(Biologie)" title="Homologie (Biologie)">homologen</a> <a href="Chromosom" title="Chromosom">Chromosom</a>), wodurch es bei der Reparatur des Doppelstrangbruches zu einer Einführung der intein-codierenden DNA in diese Schnittstelle durch das <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">DNA-Reparatur-System</a> kommt. Durch diesen Prozess wurde das Intein vermehrt und die Zelle ist <a href="Homozygot" class="mw-redirect" title="Homozygot">homozygot</a> für das inteinhaltige Gen, wodurch bei der Zellteilung das Intein automatisch an alle Tochterzellen weitervermehrt wird. Deshalb werden Inteine (oder besser die Gensegmente, die für die Inteine codieren) als „eigennützige genetische Elemente“ bezeichnet. Allerdings wäre es präziser, sie als <a href="Parasitismus" title="Parasitismus">parasitär</a> zu bezeichnen.

Inteine werden in Analogie zu den beim <a href="Splei%C3%9Fen_(Biologie)" title="Spleißen (Biologie)">Spleißen</a> herausgeschnittenen RNA-Sequenzen auch als Protein<a href="Intron" title="Intron">introne</a> bezeichnet, die Autoproteolyse und Relegation als Proteinspleißen.<a href="#cite_note-6">[6]</a> Es sind bisher drei Mechanismen bei Inteinen beschrieben worden.<a href="#cite_note-7">[7]</a>

Intein-vermitteltes Protein<a href="Splicing" class="mw-redirect" title="Splicing">spleißen</a> tritt nach der <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> der <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a> in ein Protein auf. Dieses Vorläuferprotein (pre-cursor) enthält mindestens drei Segmente: Ein N-Extein, ein Intein und ein C-Extein. Nach dem Spleißvorgang wird das Resultat ebenfalls als Extein bezeichnet.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Inteinbenennung">Inteinbenennung</h2></div>

Der erste Teil des Inteinnamens besteht aus dem wissenschaftlichen Namen des <a href="Organismus" title="Organismus">Organismus</a>, in dem es gefunden wurde. Der zweite Teil basiert auf dem Gen oder Extein, in dem es vorkommt. Zum Beispiel würde das zweite Intein aus Thermococcus fumicolans im Gen der <a href="DNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-Polymerase">DNA-Polymerase</a> als Tfu Pol-2 bezeichnet werden. Bei der Nummerierung der Inteine wird bei dem 5'-Ende des Gens begonnen.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Getrennte_Inteine">Getrennte Inteine</h2></div>

In einigen Fällen liegen Inteine eines Vorläuferproteins auf verschiedenen Genen. Hierbei spricht man von getrennten Inteinen (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> split inteins). Ein Beispiel hierfür ist die katalytische Untereinheit alpha der DNA-Polymerase III in <a href="Cyanobakterien" title="Cyanobakterien">Cyanobakterien</a>, wie zum Beispiel Synechocystis sp. (Bezeichnung Ssp DnaE). Das Protein der DnaE wird durch zwei über 700 kbp entfernte Gene codiert. Eines enthält den <a href="N-Terminus" title="N-Terminus">N-Terminus</a> (dnaE-n) und eine 123 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> lange Inteinsequenz, und das zweite codiert für eine zweite 36 AS lange Inteinsequenz und den C-Terminus (dnaE-c). Durch <a href="Transsplei%C3%9Fen" title="Transspleißen">Transspleißen</a> werden die beiden Proteinteile zu einem funktionalen Protein zusammengeführt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendungen">Anwendungen</h2></div>

Inteine werden in der <a href="Biotechnologie" title="Biotechnologie">Biotechnologie</a> zum Beispiel bei der Proteinsynthese genutzt, um Proteinsegmente im Zuge einer <a href="Molek%C3%BClmarkierung" title="Molekülmarkierung">Molekülmarkierung</a> selektiv, zum Beispiel mit schweren Atomen, zu markieren. Dies ist bei der Untersuchung von großen Proteinen mittels <a href="Kernspinresonanz" title="Kernspinresonanz">NMR</a> hilfreich. Außerdem können Polypeptide miteinander verknüpft werden (<a href="Proteinligation" title="Proteinligation">Proteinligation</a>). So wird es unter anderem möglich, <a href="Zytotoxizit%C3%A4t" title="Zytotoxizität">zytotoxische</a> Proteine zu exprimieren, <a href="Zyklisierung" class="mw-redirect" title="Zyklisierung">Zyklisierungen</a> durchzuführen (zur Stabilitätserhöhung) und <a href="Proteinstruktur" title="Proteinstruktur">Proteinstrukturen</a> zu untersuchen.

Manche Inteine können durch <a href="Thiole" title="Thiole">Thiole</a> oder durch Absenken des <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Werts</a> ausgelöst werden.<a href="#cite_note-8">[8]</a><a href="#cite_note-9">[9]</a><a href="#cite_note-10">[10]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

Das erste Intein wurde 1988 durch einen Sequenzvergleich der <a href="ATPase" class="mw-redirect" title="ATPase">ATPasen</a> von <a href="Neurospora_crassa" title="Neurospora crassa">Neurospora crassa</a>, der <a href="Karotte" title="Karotte">Karotte</a> und der <a href="B%C3%A4ckerhefe" class="mw-redirect" title="Bäckerhefe">Bäckerhefe</a> entdeckt.<a href="#cite_note-11">[11]</a><a href="#cite_note-12">[12]</a> Die Inteinsequenz wurde dabei irrtümlich als Calcium-Ionentransporter klassifiziert.<a href="#cite_note-13">[13]</a> Im Jahr 1990 wurde der Verlust der Inteinsequenz nach der Translation beschrieben.<a href="#cite_note-14">[14]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Kristen Swithers, Shannon M. Soucy, J. Peter Gogarten: <cite style="font-style:italic">The Role of Reticulate Evolution in Creating Innovation and Complexity</cite>. In: <cite style="font-style:italic">International Journal of Evolutionary Biology</cite>. Band 2012, 2012, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1155/2012%2F418964">10.1155/2012/418964</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22844638?dopt=Abstract">PMID 22844638</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.hindawi.com/journals/ijeb/2012/418964/">hindawi.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Inteine&rft.atitle=The+Role+of+Reticulate+Evolution+in+Creating+Innovation+and+Complexity&rft.au=Kristen+Swithers%2C+Shannon+M.+Soucy%2C+J.+Peter+Gogarten&rft.btitle=International+Journal+of+Evolutionary+Biology&rft.date=2012&rft.doi=10.1155%2F2012%2F418964&rft.genre=book&rft.pmid=22844638&rft.volume=2012" style="display:none">

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<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> O. Novikova et al.: Enigmatic Distribution, Evolution, and Function of Inteins. Figure 2. In: J Biol Chem. vom 23. Mai 2014; 289(21): 14490–14497. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.R114.548255">10.1074/jbc.R114.548255</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4031506/">PMC 4031506</a> (freier Volltext)

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<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> H. Ogata et al.: A new example of viral intein in Mimivirus. In: BioMed Central Virology Journal 2005 2:8, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/1743-422X-2-8">10.1186/1743-422X-2-8</a>

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<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> G. Volkmann, H. D. Mootz: Recent progress in intein research: from mechanism to directed evolution and applications. In: Cellular and molecular life sciences : CMLS. Band 70, Nummer 7, April 2013, S. 1185–1206. <a href="https://doi.org/10.1007/s00018-012-1120-4" class="extiw external" title="doi:10.1007/s00018-012-1120-4">doi:10.1007/s00018-012-1120-4</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22926412?dopt=Abstract">PMID 22926412</a>.

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<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> S. Chong, G. E. Montello, A. Zhang, E. J. Cantor, W. Liao, M. Q. Xu, J. Benner: Utilizing the C-terminal cleavage activity of a protein splicing element to purify recombinant proteins in a single chromatographic step. In: Nucleic Acids Res. Band 26(22), 1998, S. 5109–5115. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9801307?dopt=Abstract">PMID 9801307</a>; <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC147948/">PMC 147948</a> (freier Volltext).

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<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> D. W. Wood, W. Wu, G. Belfort, V. Derbyshire, M. Belfort: A genetic system yields self-cleaving inteins for bioseparations. In: Nat Biotechnol. Band 17(9), 1999, S. 889–892. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10471931?dopt=Abstract">PMID 10471931</a>.

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<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> E. J. Bowman, K. Tenney, B. J. Bowman: Isolation of genes encoding the Neurospora vacuolar ATPase. Analysis of vma-1 encoding the 67-kDa subunit reveals homology to other ATPases. In: The Journal of biological chemistry. Band 263, Nummer 28, Oktober 1988, S. 13994–14001, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2971651?dopt=Abstract">PMID 2971651</a>.

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<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> L. Zimniak, P. Dittrich, J. P. Gogarten, H. Kibak, L. Taiz: The cDNA sequence of the 69-kDa subunit of the carrot vacuolar H+-ATPase. Homology to the beta-chain of F0F1-ATPases. In: The Journal of biological chemistry. Band 263, Nummer 19, Juli 1988, S. 9102–9112, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2897965?dopt=Abstract">PMID 2897965</a>.

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<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> C. K. Shih, R. Wagner, S. Feinstein, C. Kanik-Ennulat, N. Neff: A dominant trifluoperazine resistance gene from Saccharomyces cerevisiae has homology with F0F1 ATP synthase and confers calcium-sensitive growth. In: Molecular and cellular biology. Band 8, Nummer 8, August 1988, S. 3094–3103, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2905423?dopt=Abstract">PMID 2905423</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC363536/">PMC 363536</a> (freier Volltext).

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<li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14">↑</a> R. Hirata, Y. Ohsumk, A. Nakano, H. Kawasaki, K. Suzuki, Y. Anraku: Molecular structure of a gene, VMA1, encoding the catalytic subunit of H(+)-translocating adenosine triphosphatase from vacuolar membranes of Saccharomyces cerevisiae. In: The Journal of biological chemistry. Band 265, Nummer 12, April 1990, S. 6726–6733, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2139027?dopt=Abstract">PMID 2139027</a>.

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